Skillnaden mellan kollagen och elastin

Innehållsförteckning:

Skillnaden mellan kollagen och elastin
Skillnaden mellan kollagen och elastin

Video: Skillnaden mellan kollagen och elastin

Video: Skillnaden mellan kollagen och elastin
Video: Pediatric Tonsillitis and Pharyngitis – Pediatric Nursing | Lecturio 2024, November
Anonim

Collagen vs Elastin

Bindvävnader är viktiga för att binda och koppla ihop andra vävnader i kroppen. De ger också styrka, stöd och form till vävnaderna. Bindväven är ett system där celler är utspridda i en extracellulär matris. Förutom celler är de olösliga proteinfibrerna också inbäddade i matrisen. Matrisen kallas för grundämnet. Dessa vävnader är utbredda i kroppen, matrixben, senor och ligament och brosk. Bindvävnaderna består av fyra grundläggande vävnader, kollagen, elastin, proteoglykaner och glykoproteiner.

Skillnaden mellan kollagen och elastin
Skillnaden mellan kollagen och elastin

Källa: Ruth Lawson, Otago Polytechnic, en.wikibooks

Collagen

Kollagen är det vanligaste proteinet som finns i bindväv. Det ger stor draghållfasthet och håller ihop cellerna. Dessutom hjälper det till att anpassa cellerna, vilket möjliggör proliferation och differentiering av celler. Tropokollagen är den grundläggande strukturella enheten av kollagen som består av α-kedjor. Varje α-kedja är uppbyggd av tre polypeptid kedjor som vrider sig runt varandra i en trippelspiral för att bilda en repliknande struktur. Det finns vätebindningar mellan polypeptidkedjorna för att hålla dem tätt. Var och en av dessa polypeptidkedjor har lika långa och innehåller cirka 1000 aminosyror rester. Olika trippelspiralformade kombinationer av polypeptider i a-kedjor resulterar i flera typer av kollagen hos människor som förbinder vävnader (19 typer av kollagen har identifierats hittills). De flesta typer av kollagen är fördelade i hud, senor, ben, comea, ledbrosk, mellankotskivor, fosterhud, kardiovaskulära systemet, placenta etc. Tvärbindningarna är viktiga för att ge en hög draghållfasthet i kollagen. Det finns tre typer av inter- eller intramolekylära tvärbindningar involverade för att stabilisera kollagenfibrerna; de är aldolkondensation, Schiff-bas och lysinonorleucin.

Skillnaden mellan kollagen och elastin
Skillnaden mellan kollagen och elastin

Källa: wikicommons

Elastin

Elastin består av en basisk subenhet som kallas tropoelastin, som innehåller cirka 800 aminosyrarester. Tvärbindningarna av elastin är mer komplexa än kollageners. Desmosin är den huvudsakliga typen av tvärbindningar som finns i elastin. De bildas från kondensationen av allysinresterna med lysin. Elastin förekommer ofta med kollagen i bindväv. Det är ett gummiliknande protein så att det kan sträcka sig upp till flera gånger sin längd och återgå till sin ursprungliga form och längd när spänningen släpps. På grund av denna egenskap finns den till stor del i de vävnader som är associerade med lungor, blodkärl och ligament, som genomgår stora expansioner. Dessutom finns de också på platser som hud, öronbrosk och flera andra vävnader i små mängder.

Vad är skillnaden mellan kollagen och elastin?

• Det finns bara en genetisk typ av elastin, medan det finns många olika genetiska typer av kollagen.

• Elastin har tillräckligt med kapacitet för att sträcka ut och sedan att rekylera medan kollagen inte har någon sådan kapacitet att sträcka.

• Kollagens primära struktur har upprepade (Gly-X-Y) sekvenser medan det i elastin inte finns några sådana upprepade (Gly-X-Y) sekvenser.

• I motsats till kollagen bildas det ingen trippelhelix i elastin.

• Hydroxylysin finns i kollagen, medan det är frånvarande i elastin.

• Glykosylerat hydroxylysin finns i kollagen, medan det är frånvarande i elastin.

• De huvudsakliga tvärbindningarna som bildas i kollagen är intramolekylära aldol-tvärbindningar, medan de i elastin är intramolekylära desmosin-tvärbindningar.

Rekommenderad: