Nyckelskillnaden mellan chaperoner och chaperoniner är att chaperonerna utför ett brett spektrum av funktioner inklusive veckning och nedbrytning av proteinet, hjälper till med proteinsammansättning, etc., medan chaperonins nyckelfunktion är att hjälpa till med veckningen av stora proteinmolekyler.
Molekylära chaperoner eller chaperoner är proteinmolekyler som hjälper till att vika proteiner till komplexa strukturer. Därför är chaperoniner en typ av chaperone, som inkluderar värmechockproteiner. Av alla typer av chaperoner är chaperoniner de mest studerade proteinerna på grund av den viktiga roll det spelar under korrekt proteinveckning. Därför förhindrar verkan av chaperoner och chaperoniner den irreversibla aggregationen av proteiner och möjliggör därigenom deras funktionalitet. Chaperoner och chaperoniner skiljer sig väldigt mycket beroende på funktionaliteten hos de två molekylerna.
Vad är Chaperones?
Chaperones är proteiner som hjälper till med proteinsammansättning, veckning av proteiner och i nedbrytningsprocessen av proteinerna. Därför finns det många klasser av Molecular Chaperones. Chaperonerna som binder till proteinernas hydrofoba ytor underlättar veckningen och förhindrar irreversibel aggregering av proteiner. Dessutom kan chaperoner kategoriseras i olika klasser baserat på storlek och cellulärt fack. Chaperoniner är en av de viktigaste klasserna av chaperoner, som är värmechockproteiner.
Figur 01: Chaperon Action
Dessutom är ledsagare nödvändiga för processen med proteinnedbrytning. När proteinerna genomgår felveckning är ledsagarna involverade i processen med ubiquitination som leder till att proteinet förstörs.
Vad är Chaperonins?
Chaperonin är en klass av chaperoner som är specifikt involverade i vikning av stora proteiner. De har en specifik struktur. Chaperoniner bestod av en struktur med två ringar som antingen kan vara homodimera eller heterodimera. Dessa två ringstrukturer bildar två centrala kaviteter. Varje subenhet har en domän som kan binda till proteinets hydrofoba yta. När väl bindningen äger rum, medför chaperoninerna en konformationsförändring i proteinet. Detta möjliggör korrekt vikning av proteinet.
Figur 02: Chaperonins
Det finns två huvudkategorier av chaperoniner, nämligen grupp I-chaperoniner och grupp II-chaperoniner. Grupp I-chaperoniner är prokaryota och inkluderar främst de bakteriella värmechockproteinerna som Hsp60 och prokaryota GroEL. Grupp II-chaperoniner inkluderar arkeiska och eukaryota chaperoniner. Några av grupp II-chaperoninerna är T-komplex-relaterad polypeptid och GroES.
Vilka är likheterna mellan Chaperones och Chaperonins?
- Chaperones och Chaperoniner är proteiner.
- De är främst involverade i proteinveckning.
- Båda binder till de hydrofoba områdena av proteinet.
- De kan syntetiseras in vitro och kan användas i mycket forskning relaterad till proteinfelveckning.
Vad är skillnaden mellan Chaperones och Chaperonins?
Chaperones är proteiner som involverar proteinveckning, nedbrytning och sammansättning. Således finns det flera underklasser av chaperones baserade på verkningsmekanismen. Vissa involverar proteinveckning medan vissa involverar solubilisering av aggregerade proteiner. Å andra sidan är chaperoniner en typ av chaperoner, som specifikt involverar stora proteinveckning. Detta är nyckelskillnaden mellan chaperoner och chaperoniner. Dessutom finns det två grupper av chaperoniner; grupp I chaperoniner och grupp II chaperoniner.
Infografiken nedan visar skillnaden mellan chaperoner och chaperoniner i tabellform.
Sammanfattning – Chaperones vs Chaperonins
Chaperones är en bred klass av biomolekyler, som är proteiner. De hjälper till med proteinveckning, nedbrytning och proteinsammansättning. Chaperoniner är en klass av chaperoner som specifikt fungerar vid stora proteinveckning. Därför är nyckelskillnaden mellan chaperoner och chaperoniner baserad på funktionen hos de två proteinerna. De skiljer sig också i struktur. Chaperonerna varierar i struktur medan chaperoninerna har en specifik struktur med två ringar.
