Lock vs Key vs Induced Fit
Enzymer är kända som biologiska katalysatorer, som används i nästan varje cellulär reaktion, i organismer. De kan öka hastigheten för en biokemisk reaktion, utan att enzymet självt förändras av reaktionen. På grund av dess återanvändbarhet kan även en liten koncentration av ett enzym vara mycket effektivt. Alla enzymer är proteiner och klotformade. Men liksom alla andra katalysatorer förändrar inte dessa biologiska katalysatorer den slutliga mängden produkter, och de kan inte få reaktioner att inträffa. Till skillnad från den andra normala katalysatorn katalyserar enzymer endast en typ av reversibel reaktion, så kallad reaktionsspecifik. Eftersom enzymerna är proteiner; de kan arbeta inom ett visst temperatur-, tryck- och pH-intervall. De flesta enzymer katalyserar reaktioner genom att göra en serie "enzym-substratkomplex". I dessa komplex binder substratet tätast till enzymer som motsvarar övergångstillståndet. Detta tillstånd har den lägsta energin; därför är det mer stabilt än övergångstillståndet för en okatalyserad reaktion. Följaktligen minskar ett enzym aktiveringsenergin för biologisk reaktion, som det katalyserar. Två huvudteorier används för att förklara hur enzym-substratkomplex bildas. De är lås-och-nyckel-teori och induced-fit-teori.
Lås-och-nyckel-modell
Enzymer har mycket exakt form, som inkluderar en klyfta eller ficka som kallas aktiva platser. I denna teori passar substratet in i en aktiv plats som en nyckel i ett lås. Främst jonbindningar och vätebindningar håller substratet på de aktiva platserna för att bilda enzym-substratkomplexet. När det väl har bildats katalyserar enzymet reaktionen genom att hjälpa till att förändra substratet, antingen dela det isär eller fodra samman bitar. Denna teori beror på den exakta kontakten som görs mellan de aktiva platserna och substratet. Därför kanske denna teori inte är helt korrekt, särskilt när substratmolekylernas slumpmässiga rörelse är inblandad.
Induced-Fit Model
I den här teorin ändrar den aktiva platsen sin form för att omsluta en substratmolekyl. Enzymet, efter att ha bindit till ett visst substrat, tar upp sin mest effektiva form. Därför påverkas enzymets form av substratet som formen på en handske som påverkas av handen som bär den. Sedan i sin tur förvränger enzymmolekylen substratmolekylen, spänner bindningarna och gör substratet mindre stabilt, vilket sänker reaktionens aktiveringsenergi. Eftersom aktiveringsenergin är låg, sker reaktionen med hög hastighet och bildar produkterna. Efter att produkterna har frigjorts återgår enzymets aktiveringsställe till sin ursprungliga form och binder nästa substratmolekyl.
Vad är skillnaden mellan Lock-and-Key och Induced- Fit?
• Induced-fit theory är en modifierad version av lås-och-nyckel-teorin.
• Till skillnad från lås-och-nyckel-teorin beror inducerad passningsteorin inte på den exakta kontakten som görs mellan den aktiva platsen och substratet.
• I teorin om inducerad passning påverkas enzymformen av substratet medan, i lås-och-nyckel-teorin, substratformen påverkas av enzymet.
• I lås-och-nyckel-teorin har de aktiva platserna exakt form, medan i teorin om inducerad passning har den aktiva sidan till en början inte en exakt form, men senare bildas platsformen enligt substratet, som kommer att binda.
