Den viktigaste skillnaden mellan allosterisk och kovalent modulering är att allosterisk modulering kräver ett fosfatasenzym, medan kovalent modulering kräver ett kinasenzym.
Modulation av ett enzym är en modifiering på den plats där en receptor eller en ligand kommer att binda till ett enzym. Det finns olika typer av moduleringar, och allosterisk och kovalent modulering är två av dem.
Vad är allosterisk modulering?
Allosterisk modulering är en term inom farmakologi och biokemi som hänvisar till en grupp substanser som binder till en receptor för att ändra den receptorns svar på stimulansen. Vissa av dessa modulatorer är läkemedel, t.ex. bensodiazepiner. Allosterisk plats är den plats som en allosterisk modulator binder till. Det är inte samma som den endogena agonisten av receptorn kommer att binda till (denna speciella plats kallas det ortosteriska stället). Vi kan kalla både modulatorer och agonister som receptorligander.
Dessutom finns det tre huvudtyper av allosteriska modulatorer: positiva, negativa och neutrala moduleringar. Den positiva typen kan öka receptorns respons genom att öka sannolikheten för att agonisten binder till en receptor, genom att öka förmågan att aktivera receptorn (detta kallas effektivitet), eller på båda dessa sätt. Å andra sidan kan den negativa typen minska agonistaffinitet och effektivitet. Slutligen påverkar inte den neutrala typen agonistaktiviteten, men den kan stoppa andra modulatorer från att binda till ett allosteriskt ställe. Dessutom fungerar vissa allosteriska modulatorer som allosteriska agonister.
Allosteriska modulatorer kan i allmänhet ändra affiniteten och effektiviteten hos andra substanser som verkar på en receptor. En modulator kan också öka affiniteten och sänka effektiviteten eller vice versa. Affinitet är förmågan hos ett ämne att binda till en receptor. Effektivitet, å andra sidan, är förmågan hos ett ämne att aktivera en receptor som ges som en procentandel av ämnets förmåga att aktivera receptorn i jämförelse med receptorns endogena agonist.
Vad är kovalent modulering?
Kovalent modulering är en viktig term som används inom biokemi och den hänvisar till en grupp ämnen som binder kovalent till en receptor och ändrar dess respons. Enzymer kan regleras genom överföring av en molekyl eller atom från en donator till en aminosyrasidokedja som kan fungera som receptorn för den överförda molekylen. Det andra sättet att göra detta är att ändra själva aminosyrasekvensen via proteolytisk klyvning.
Kovalent modulering innebär förändring av ett enzyms form och funktion via kovalent bindning av kemiska grupper till det. Dessutom är denna modulering också känd som post-translationell modifiering. Vanligtvis sker denna modulering i det endoplasmatiska retikulumet och Golgi-apparaten. De platser som ofta kan genomgå post-translationell modifiering är de platser som har en funktionell grupp som fungerar som en nukleofil i reaktionen. Dessa platser inkluderar hydroxylgrupper av serin, treonin och tyrosin, tillsammans med aminformerna av lysin, arginin och histidin.
Vad är skillnaden mellan allosterisk och kovalent modulering?
Den viktigaste skillnaden mellan allosterisk och kovalent modulering är att allosterisk modulering kräver ett fosfatasenzym, medan kovalent modulering kräver ett kinasenzym.
Infografiken nedan visar skillnaderna mellan allosterisk och kovalent modulering i tabellform för jämförelse sida vid sida.
Sammanfattning – Allosterisk vs kovalent modulering
Allosterisk modulering hänvisar till en grupp ämnen som binder till en receptor för att ändra den receptorns svar på ett stimulus, medan kovalent modulering hänvisar till en grupp ämnen som binder kovalent till en receptor och ändrar dess respons. Den viktigaste skillnaden mellan allosterisk och kovalent modulering är att allosterisk modulering kräver ett fosfatasenzym, medan kovalent modulering kräver ett kinasenzym.
