Nyckelskillnaden mellan icke-kompetitiv och allosterisk hämning är att vid icke-kompetitiv hämning minskar den maximala hastigheten för katalyserad reaktion (Vmax) och substratkoncentrationen (Km) förblir oförändrad, medan vid allosterisk hämning förblir Vmax oförändrad. och Km ökar.
Enzymer är viktiga för de flesta reaktioner som äger rum i organismer. Vanligtvis katalyserar ett enzym en reaktion genom att minska den aktiveringsenergi som krävs för reaktionen. Men enzymer bör regleras noggrant för att kontrollera nivåerna av slutprodukter som stiger till oönskade nivåer. Det styrs av enzymhämning. En enzyminhibitor är en molekyl som stör den normala reaktionsvägen mellan ett enzym och ett substrat.
En aktiv plats är den region av ett enzym där substraten binder och genomgår en kemisk reaktion. En allosterisk plats är där den tillåter molekyler att antingen aktivera eller hämma enzymaktivitet. Enzymkinetik spelar en viktig roll under enzymhämning. Den maximala reaktionshastigheten som är karakteristisk för ett visst enzym vid en viss koncentration är känd som den maximala hastigheten eller Vmax. Substratkoncentrationen som ger hastigheten som är hälften av Vmax är Km.
Vad är icke-konkurrenshämning?
Icke-kompetitiv hämning är en typ av enzymhämning där hämmaren minskar enzymaktiviteten och binder lika bra till enzymet, oavsett om det är bundet till substratet eller inte. Med andra ord, icke-konkurrerande hämning är där hämmaren och substratet båda binder till enzymet vid en given tidpunkt. När både substrat och inhibitor binder till enzymet, bildar det ett enzym-substrat-inhibitor-komplex. När detta komplex väl har bildats kan det inte producera någon produkt. Det kan bara omvandlas tillbaka till enzym-substratkomplexet eller enzym-inhibitorkomplexet.
Figur 01: Icke-konkurrensmässig hämning
Vid icke-kompetitiv hämning har hämmaren samma affinitet för enzymet och enzym-substratkomplexet. Den vanligaste mekanismen för en icke-kompetitiv inhibitor är den reversibla bindningen av inhibitorn till ett allosteriskt ställe. Men hämmaren har också förmågan att binda direkt till det aktiva stället. Ett exempel på en icke-kompetitiv inhibitor är omvandlingen av pyruvatkinas till pyruvat. Omvandlingen av fosfoenolpyruvat för att ge pyruvat katalyseras av pyruvatkinas. En aminosyra som heter Alanin, som syntetiseras från pyruvat, hämmar enzymet pyruvatkinas under glykolys. Alanin fungerar som en icke-kompetitiv hämmare.
Vad är allosterisk hämning?
Allosterisk hämning är en typ av enzymhämning där inhibitorn bromsar enzymaktiviteten genom att deaktivera enzymet och binda till enzymet på det allosteriska stället. Här konkurrerar inte inhibitorn direkt med substratet på det aktiva stället. Men det förändrar indirekt sammansättningen av enzymet. När formen ändras blir enzymet inaktivt. Således kan den inte längre binda med motsvarande substrat. Detta saktar i sin tur upp bildningen av slutprodukter.
Figur 02: Allosterisk hämning
Allosterisk hämning förhindrar bildandet av onödiga produkter, vilket minskar energislöseri. Ett exempel på allosterisk hämning är omvandlingen av ADP till ATP i glykolys. Här, när det finns överskott av ATP i systemet, fungerar ATP som en allosterisk hämmare. Det binder till fosfofruktokinas, som är ett av enzymerna som är involverade i glykolys. Detta saktar ner ADP-konverteringen. Som ett resultat förhindrar ATP onödig produktion av sig själv. Därför behövs inte överproduktion av ATP när det finns tillräckliga mängder.
Vilka är likheterna mellan icke-konkurrensmässig och allosterisk hämning?
- Båda typerna av enzymhämningar saktar ner enzymaktiviteten.
- Hämmarna i båda enzymhämningarna konkurrerar inte med substratet på det aktiva stället.
- Hämmarna ändrar sammansättningen av enzymet indirekt.
- Båda inhibitorerna ändrar formen på enzymet.
Vad är skillnaden mellan icke-konkurrenskraftig och allosterisk hämning?
Vid icke-kompetitiv hämning minskar reaktionens Vmax samtidigt som Km-värdet lämnas oförändrat. Däremot förblir Vmax oförändrat vid allosterisk hämning och Km-värdet ökar. Så detta är nyckelskillnaden mellan icke-konkurrenskraftig och allosterisk hämning. Allosterisk hämning fokuserar mer på användningen av kemikalier som förändrar enzymaktiviteten genom att binda till ett allosteriskt ställe, medan icke-konkurrerande inhibitorer alltid stoppar det fungerande enzymet genom att direkt binda till en alternativ plats.
Följande infografik tabellerar skillnaderna mellan icke-konkurrenskraftig och allosterisk hämning för jämförelse sida vid sida.
Sammanfattning – Icke-konkurrenskraftig kontra allosterisk hämning
Icke-kompetitiv hämning är en enzyminhibering där hämmaren minskar enzymaktiviteten och binder lika bra till enzymet oavsett om det är bundet till substratet eller inte. Allosterisk hämning är en typ av enzymhämning där inhibitorn bromsar enzymaktiviteten genom att deaktivera enzymet och binder till enzymet på det allosteriska stället. Den viktigaste skillnaden mellan icke-kompetitiv och allosterisk hämning är att den maximala hastigheten för katalyserad reaktion (Vmax) reduceras, och substratkoncentrationen (Km) förblir oförändrad vid icke-konkurrerande hämning medan Vmax förblir oförändrad, och Km ökar i allosterisk hämning.
