Hemoglobin vs Myoglobin
Myoglobin och hemoglobin är hemoproteiner som har förmågan att binda molekylärt syre. Dessa är de första proteinerna som har sin tredimensionella struktur löst genom röntgenkristallografi. Proteiner är polymerer av aminosyror, sammanfogade via peptidbindningar. Aminosyror är byggstenarna i proteiner. Baserat på deras övergripande form, kategoriseras dessa proteiner under globulära proteiner. Globulära proteiner har något sfäriska eller ellipsoida former. De olika egenskaperna hos dessa unika klotformade proteiner hjälper organismen att flytta syremolekyler mellan dem. Det aktiva stället för dessa speciella proteiner består av ett järn (II) protoporfyrin IX inkapslat i en vattenresistent ficka.
Myoglobin
Myoglobin förekommer som ett monomert protein i vilket globinet som omger en hem. Det fungerar som en sekundär bärare av syre i muskelvävnaden. När muskelcellerna är i funktion behöver de en stor mängd syre. Muskelceller använder dessa proteiner för att påskynda syrediffusion och ta syre för tider av intensiv andning. Den tertiära strukturen av myoglobin liknar en typisk vattenlöslig kulproteinstruktur.
Polypeptidkedjan av myoglobin har 8 separata högerhänta α-helixar. Varje proteinmolekyl innehåller en hemprotetisk grupp och varje hemrest innehåller en central koordinatbunden järnatom. Syre är bundet direkt till järnatomen i hemprotesgruppen.
Hemoglobin
Hemoglobin förekommer som ett tetrameriskt protein där varje subenhet består av ett globin som omger en hem. Det är den systemomfattande bäraren av syre. Det binder syremolekyler och transporteras sedan genom blodet av röda blodkroppar.
Hos ryggradsdjur diffunderar syre genom lungvävnaden in i de röda blodkropparna. Eftersom hemoglobin är en tetramer kan det binda fyra syremolekyler samtidigt. Bundet syre distribueras sedan genom hela kroppen och avlastas från röda blodkroppar till andningsceller. Hemoglobin tar sedan upp koldioxiden och återför dem till lungorna. Därför tjänar hemoglobin till att leverera syre som behövs för cellulär metabolism och tar bort den resulterande avfallsprodukten, koldioxid.
Hemoglobin består av flera polypeptidkedjor. Humant hemoglobin består av två α (alfa) och två β (beta) subenheter. Varje a-subenhet har 144 rester och varje p-subenhet har 146 rester. Strukturella egenskaper hos både α (alfa) och β (beta) subenheter liknar myoglobin.
Hemoglobin vs Myoglobin
• Hemoglobin transporterar syre i blodet medan myoglobin transporterar eller lagrar syre i muskler.
• Myoglobin består av en enda polypeptidkedja och hemoglobin består av flera polypeptidkedjor.
• Till skillnad från myoglobinet är koncentrationen av hemoglobin i röda blodkroppar mycket hög.
• I början binder myoglobin mycket lätt syremolekyler och blir på senare tid mättat. Denna bindningsprocess är mycket snabb i myoglobin än i hemoglobin. Hemoglobin binder initi alt syre med svårighet.
• Myoglobin förekommer som ett monomert protein medan hemoglobin förekommer som ett tetrameriskt protein.
• Två typer av polypeptidkedjor (två α-kedjor och två β-kedjor) finns i hemoglobin.
• Myoglobin kan binda en syremolekyl så kallad monomer, medan hemoglobin kan binda fyra syremolekyler, så kallad tetramer.
• Myoglobin binder syre hårdare än hemoglobin.
• Hemoglobin kan binda och avlasta både syre och koldioxid, till skillnad från myoglobin.
