nyckelskillnad – Kd vs Km
Kd och Km är jämviktskonstanter. Den viktigaste skillnaden mellan Kd och Km är att Kd är en termodynamisk konstant medan Km inte är en termodynamisk konstant.
Kd hänvisar till dissociationskonstanten medan Km är Michaelis-konstanten. Båda dessa konstanter är mycket viktiga i den kvantitativa analysen av enzymatiska reaktioner.
Vad är Kd?
Kd är dissociationskonstant. Det är också känt som jämviktsdissociationskonstant på grund av dess användning i jämviktssystem. Dissociationskonstanten är jämviktskonstanten för reaktioner där en stor förening omvandlas till små komponenter reversibelt. Processen för denna omvandling är också känd som dissociation. En jonisk molekyl dissocierar alltid i sina joner. Då är dissociationskonstanten eller Kd en kvantitet som uttrycker i vilken utsträckning ett visst ämne i lösning dissocierar till joner. Detta är alltså lika med produkten av koncentrationerna av respektive joner dividerat med koncentrationen av den odissocierade molekylen.
AB ↔ A + B
I ovanstående allmänna reaktion kan dissociationskonstanten Kd ges enligt nedan.
Kd=[A][B] / [AB].
Dessutom, om det finns ett stökiometriskt samband, bör man inkludera de stökiometriska koefficienterna i ekvationen.
xAB ↔ aA + bB
Dissociationskonstantens ekvation, Kd för ovanstående reaktion är som följer:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Specifikt, i biokemiska tillämpningar, hjälper Kd till att bestämma mängden produkter som ges av en kemisk reaktion i närvaro av ett enzym. Kd för en enzymatisk reaktion uttrycker ligand-receptoraffiniteten. Med andra ord, det anger förmågan hos ett substrat att lämna receptorn för ett enzym. Å andra sidan beskriver den hur starkt ett substrat binder till enzymet.
Vad är Km?
Km är Michaelis-konstanten. Till skillnad från Kd är Km en kinetisk konstant. Dess huvudsakliga tillämpning är i enzymkinetik, det vill säga att bestämma affiniteten hos ett substrat för att binda till ett enzym. Konstanten uttrycks genom att relatera substratkoncentrationen till reaktionshastigheten i närvaro av ett enzym. Följaktligen är Michaelis-konstanten eller Km koncentrationen av substratet när reaktionshastigheten når hälften av dess maximala hastighet.
Figur 1: Förhållandet mellan reaktionshastighet och substratkoncentration i en enzymatisk reaktion.
Under en reaktion mellan enzym (E) och substrat (S) är bildningen av produkter (P) som följer:
E + S ↔ E-S komplex ↔ E + P
Om jämviktskonstanterna för ovanstående reaktion är som följer, kan du härleda Km från dessa konstanter.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Bestämning av km enligt Michaels koncept
Michaelis utvecklade ett förhållande genom att använda koncentrationen av substrat, [S] och den maximala reaktionshastigheten, Vmax. Förhållandet mellan substratkoncentration och Km för en enzymatisk reaktion är som följer:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v är hastigheten när som helst, medan [S] är substratkoncentrationen vid en viss tidpunkt, och Vmax är reaktionens maximala hastighet. Km är Michaelis-konstanten för enzymet i reaktionen. Värdet på Michaelis-konstanten beror på enzymet. Följaktligen indikerar ett litet värde på Km att enzymet blir mättat med en liten mängd substrat. Då erhålls Vmax vid en låg substratkoncentration. Däremot indikerar ett högt Km-värde att enzymet kräver en stor mängd substrat för att bli mättad.
Vad är skillnaden mellan Kd och Km?
Kd vs Km |
|
| Kd är dissociationskonstanten. | Km är Michaelis-konstanten. |
| Nature | |
| Kd är en termodynamisk konstant. | Km är en kinetisk konstant. |
| Detaljer | |
| Kd representerar affiniteten hos ett substrat till ett enzym. | Km representerar förhållandet mellan substratkoncentration och reaktionshastighet. |
Sammanfattning – Kd vs Km
Kd och Km är jämviktskonstanter som beskriver egenskaper hos enzymatiska reaktioner. Den viktigaste skillnaden mellan Kd och Km är att Kd är en termodynamisk konstant medan Km inte är en termodynamisk konstant.
