Key Difference – Alpha Helix vs Beta Plisserat ark
Alfaspiraler och betaveckade ark är de två vanligaste sekundära strukturerna i en polypeptidkedja. Dessa två strukturella komponenter är de första huvudstegen i processen att vika en polypeptidkedja. Den viktigaste skillnaden mellan Alpha Helix och Beta Pleated Sheet är i deras struktur; de har två olika former för att göra ett specifikt jobb.
Vad är Alpha Helix?
En alfahelix är en högerhänt spole av aminosyrarester på en polypeptidkedja. Intervallet av aminosyrarester kan variera från 4 till 40 rester. Vätebindningarna som bildas mellan syret i C=O-gruppen på den övre spolen och vätet i N-H-gruppen i den nedre spolen hjälper till att hålla ihop spolen. En vätebindning bildas per var fjärde aminosyrarester i kedjan på ovanstående sätt. Detta enhetliga mönster ger den bestämda egenskaper såsom tjockleken på spolen och det dikterar längden på varje komplett varv längs spiralaxeln. Stabiliteten hos alfahelixstrukturen beror på flera faktorer.
O-atomer i rött, N-atomer i blått och vätebindningar som gröna streckade linjer
Vad är Beta Pleated Sheet?
Betaveckat ark, även känt som betaark, anses vara den andra formen av sekundär struktur i proteiner. Den innehåller beta-strängar som är förbundna i sidled med minst två eller tre vätebindningar i ryggraden för att bilda ett tvinnat, veckat ark som visas på bilden. En betasträng är en sträcka av polypeptidkedjan; dess längd är i allmänhet lika med 3 till 10 aminosyror, inklusive ryggrad i en utökad bekräftelse.
4-strängat antiparallellt β-arkfragment från en kristallstruktur av enzymet katalas.
a) som visar de antiparallella vätebindningarna (prickade) mellan peptid-NH- och CO-grupper på intilliggande strängar. Pilar indikerar kedjans riktning, och elektrondensitetskonturer visar icke-H-atomerna. O-atomer är röda kulor, N-atomer är blå och H-atomer är utelämnade för enkelhets skull; sidokedjor visas endast ut till den första sidokedjans C-atom (grön)
b) Kantvy av de centrala två β-strängarna
I betaveckade ark löper polypeptidkedjorna bredvid varandra. Den får namnet "veckat ark" på grund av strukturens vågliknande utseende. De är sammanlänkade genom vätebindningar. Denna struktur gör det möjligt att bilda fler vätebindningar genom att sträcka ut polypeptidkedjan.
Vad är skillnaden mellan Alpha Helix och Beta Pleated Sheet?
Structure of Alpha Helix and Beta Pleated Sheet
Alpha Helix:
I denna struktur är polypeptidryggraden tätt bunden runt en imaginär axel som en spiralstruktur. Det är också känt som det helikoida arrangemanget av peptidkedjan.
Bildandet av alfa-helixstrukturen sker när polypeptidkedjorna vrids till en spiral. Detta gör att alla aminosyror i kedjan kan bilda vätebindningar (en bindning mellan en syremolekyl och en vätemolekyl) med varandra. Vätebindningarna tillåter helixen att hålla spiralformen och ger en tät spiral. Denna spiralform gör alfaspiralen mycket stark.
Vätebindningar indikeras med de gula prickarna.
Beta plisserat ark:
När två eller flera fragment av polypeptidkedjor överlappar varandra och bildar en rad vätebindningar med varandra, kan följande strukturer hittas. Det kan ske på två sätt; parallellt arrangemang och antiparallellt arrangemang.
Exempel på strukturen:
Alpha Helix: Fing- eller tånaglar kan tas som exempel på en alfahelixstruktur.
Betaveckat ark: Strukturen hos fjädrar liknar strukturen hos betaveckat ark.
Strukturens egenskaper:
Alpha Helix: I alfahelixstrukturen finns det 3,6 aminosyror per varv av helixen. Alla peptidbindningar är trans och plana, och N-H-grupperna i peptidbindningarna pekar i samma riktning, vilket är ungefär parallellt med helixaxeln. C=O-grupperna för alla peptidbindningar pekar i motsatt riktning, och de är parallella med helixaxeln. C=O-gruppen i varje peptidbindning är bunden till N-H-gruppen i peptidbindningen och bildar en vätebindning. Alla R-grupper pekar utåt från helixen.
Beta-veckade ark: Varje peptidbindning i det betaveckade arket är plan och har en transkonformation. C=O- och N-H-grupperna av peptidbindningar från intilliggande kedjor är i samma plan och pekar mot varandra och bildar vätebindningar mellan dem. Alla R-grupper i vilken kedja som helst kan alternativt förekomma ovanför och under arkets plan.
Definitioner:
Sekundär struktur: Det har formen av ett vikningsprotein på grund av vätebindning mellan dess ryggradsamid- och karbonylgrupper.
