nyckelskillnad – enzym vs koenzym
Kemiska reaktioner omvandlar ett eller flera substrat till produkter. Dessa reaktioner katalyseras av speciella proteiner som kallas enzymer. Enzymer fungerar som en katalysator för de flesta reaktioner utan att förbrukas. Enzymer är gjorda av aminosyror och har unika aminosyrasekvenser som består av 20 olika aminosyror. Enzymer stöds av små organiska icke-proteinmolekyler som kallas kofaktorer. Koenzymer är en typ av kofaktorer som hjälper enzymer att utföra katalys. Den viktigaste skillnaden mellan enzym och koenzym är att enzym är ett protein som katalyserar de biokemiska reaktionerna medan koenzym är en icke-protein organisk molekyl som hjälper enzymer att aktivera och katalysera de kemiska reaktionerna. Enzymer är makromolekyler medan koenzymer är små molekyler.
Vad är ett enzym?
Enzymer är biologiska katalysatorer för levande celler. De är proteiner som består av hundratals till miljontals aminosyror fästa ihop som pärlor på ett snöre. Varje enzym har en unik aminosyrasekvens, och den bestäms av en specifik gen. Enzymer påskyndar nästan alla biokemiska reaktioner i levande organismer. Enzymer påverkar bara reaktionshastigheten, och deras närvaro är väsentlig för att initiera den kemiska omvandlingen eftersom aktiveringsenergin för reaktionen sänks av enzymer. Enzymer ändrar reaktionshastigheten utan att förbrukas eller utan att ändra den kemiska strukturen. Samma enzym kan katalysera omvandlingen av fler och fler substrat till produkter genom att visa förmågan att katalysera samma reaktion om och om igen.
Enzymer är mycket specifika. Ett särskilt enzym binder till ett specifikt substrat och katalyserar en specifik reaktion. Enzymets specificitet orsakas av enzymets form. Varje enzym har ett aktivt ställe med en specifik form och funktionella grupper för specifik bindning. Endast det specifika substratet kommer att matcha formen på det aktiva stället och binda med det. Specificiteten för enzymsubstratbindningen kan förklaras av två hypoteser som heter lås- och nyckelhypotes och inducerad passningshypotes. Lås- och nyckelhypotes indikerar att matchningen mellan enzym och substrat är specifik, liknar ett lås och en nyckel. Hypotesen om inducerad passform säger att formen på det aktiva stället kan ändras för att passa formen på det specifika substratet som liknar handskar som passar ens hand.
Enzymatiska reaktioner påverkas av flera faktorer som pH, temperatur, etc. Varje enzym har ett optim alt temperaturvärde och pH-värde för att fungera effektivt. Enzymer interagerar också med icke-proteinkofaktorer såsom protesgrupper, koenzymer, aktivatorer etc. för att katalysera biokemiska reaktioner. Enzymer kan förstöras vid hög temperatur eller av hög surhet eller alkalinitet eftersom de är proteiner.
Figur 01: Inducerad passformsmodell av enzymaktivitet.
Vad är ett koenzym?
Kemiska reaktioner underlättas av icke-proteinmolekyler som kallas kofaktorer. Kofaktorer hjälper enzymer att katalysera kemiska reaktioner. Det finns olika typer av kofaktorer och koenzymer är en typ bland dem. Koenzym är en organisk molekyl som kombineras med ett enzymsubstratkomplex och hjälper till att katalysera reaktionen. De är också kända som hjälpmolekyler. De består av vitaminer eller kommer från vitaminer. Därför bör dieter innehålla vitaminer som tillhandahåller viktiga koenzymer för de biokemiska reaktionerna.
Koenzymer kan binda till det aktiva stället för enzymet. De binder löst till enzymet och underlättar den kemiska reaktionen genom att tillhandahålla funktionella grupper som behövs för reaktionen eller genom att förändra enzymets strukturella konformation. Därför blir bindningen av substratet lätt och reaktionen driver mot produkterna. Vissa koenzymer fungerar som sekundära substrat och blir kemiskt förändrade i slutet av reaktionen, till skillnad från enzymer.
Koenzymer kan inte katalysera en kemisk reaktion utan ett enzym. De hjälper enzymer att bli aktiva och utföra sina funktioner. När koenzymet väl binder till apoenzymet blir enzymet en aktiv form av enzymet som kallas holoenzym och initierar reaktionen.
Exempel på koenzymer är Adenosintrifosfat (ATP), Nikotinamidadenindinukleotid (NAD), Flavinadenindinukleotid (FAD), Koenzym A, vitamin B1, B2 och B6, etc.
Figur 02: Kofaktorbindning med ett apoenzym
Vad är skillnaden mellan enzym och koenzym?
Enzyme vs Coenzyme |
|
| Enzymer är biologiska katalysatorer som påskyndar kemiska reaktioner. | Koenzymer är organiska molekyler som hjälper enzymer att katalysera de kemiska reaktionerna. |
| Molecular Type | |
| Alla enzymer är proteiner. | Koenzymer är icke-proteiner. |
| Ändring på grund av reaktioner | |
| Enzymer förändras inte på grund av den kemiska reaktionen. | Koenzymer blir kemiskt förändrade som ett resultat av reaktionen. |
| Specificity | |
| Enzymer är specifika. | Koenzymer är inte specifika. |
| Size | |
| Enzymer är större molekyler. | Koenzymer är mindre molekyler. |
| Exempel | |
| Amylas, proteinas och kinas är exempel på enzymer. | NAD, ATP, koenzym A och FAD är exempel på koenzymer. |
Sammanfattning – Enzym vs Coenzyme
Enzymer katalyserar kemiska reaktioner. Koenzymer hjälper enzymer att katalysera reaktionen genom att aktivera enzymer och tillhandahålla funktionella grupper. Enzymer är proteiner som består av aminosyror. Koenzymer är inte proteiner. De kommer huvudsakligen från vitaminer. Detta är skillnaderna mellan enzymer och koenzymer.
