nyckelskillnad – konkurrenskraftig vs icke-konkurrenshämning
Hämmares verkan kan hittas i två typer som kompetitiva hämmare och icke-kompetitiva hämmare baserat på platsen på enzymet där hämmaren binder. Den viktigaste skillnaden mellan kompetitiv hämning och icke-kompetitiv hämning är att vid kompetitiv hämning förhindrar bindning av en hämmare bindningen av målmolekylen med enzymets aktiva ställe, medan en hämmare vid icke-konkurrens hämning minskar aktiviteten hos ett enzym.
Ett enzym är en makromolekyl som kan fungera som en biologisk katalysator. Enzymer har regioner som kallas aktiva platser. Den aktiva platsen för ett enzym är den plats där en målmolekyl binder. Denna molekyl är känd som ett substrat. Substratet binder till det aktiva stället och genomgår kemiska reaktioner. Detta ger maximal avkastning under en kort tidsperiod. Enzymet kan även återvinnas och återanvändas. Inhibitorer är föreningar som kan förhindra att substraten genomgår en viss kemisk reaktion.
Vad är konkurrenshämmande?
Kompetitiv hämning är en typ av enzyminhibering där en hämmare binder till de aktiva ställena av ett enzym, vilket förhindrar substratet från att binda till enzymet. Det aktiva stället blockeras av inhibitorn, så det finns inget utrymme för substratet att binda till enzymet.
I denna hämningstyp liknar hämmarna som är bundna till de aktiva ställena formen på substratmolekylerna (om inte kan hämmarna inte binda till det aktiva stället eftersom formen på det aktiva stället inte passar in substratets form). Därför kan det aktiva enzymet inte binda till både inhibitor och substrat samtidigt. Detta får inhibitorn att konkurrera med substratet för att binda till det aktiva stället, vilket ger namnet kompetitiv inhibition.
Figur 01: Konkurrenshämning i ett diagram
Kompetitiv hämning kan förhindras genom att lägga till många substratmolekyler. Detta ökar sannolikheten för att aktiva ställen möter substrat snarare än inhibitormolekyler. De flesta kompetitiva inhibitorer är bundna till det aktiva stället reversibelt. Detta beror på att inhibitorn inte ändrar formen på den aktiva sidan.
Vad är icke-kompetitiv hämning?
Icke-kompetitiv hämning är en typ av enzymhämning där en hämmare minskar aktiviteten hos ett enzym. Här kan inhibitorn binda till enzymet även om substratet redan är bundet till det aktiva stället för det enzymet. Därför binder inte hämmaren till det aktiva stället. Följaktligen finns det ingen konkurrens mellan substratet och inhibitorn; denna hämning är således känd som icke-kompetitiv hämning. Sedan kan substratet och inhibitorn hittas på ett enzym samtidigt.
Figur 2: Icke-kompetitiv hämning i ett diagram
När inhibitorn är bunden till enzymet tillsammans med substratet kan substratet inte genomgå den önskade kemiska reaktionen för att ge målprodukter. Icke-kompetitiva inhibitorer binder ofta till enzymet irreversibelt. Detta beror på att bindningen av inhibitorn ändrar formen på det aktiva stället och det aktiva stället avaktiveras.
Hämmarens form är helt annorlunda än substratets form eftersom hämmaren inte konkurrerar om de aktiva platserna på enzymet. De icke-konkurrerande inhibitorerna binder till ställen som är nära ett aktivt ställe. Denna bindning orsakar en förändring av formen på den aktiva platsen.
Vad är skillnaden mellan konkurrenskraftig och icke-konkurrenshämning?
Kompetitiv hämning vs icke-konkurrenshämning |
|
| Kompetitiv hämning är en typ av enzyminhibering där en hämmare binder till de aktiva ställena av ett enzym, vilket förhindrar substratet från att binda till enzymet. | Icke-kompetitiv hämning är en typ av enzyminhibering där en hämmare minskar aktiviteten hos ett enzym. |
| Tävling med substrat | |
| Kompetitiva hämmare konkurrerar med substratet om aktiva webbplatser. | Icke-kompetitiva hämmare konkurrerar inte med substratet för aktiva webbplatser. |
| Shape of the Inhibitor | |
| Kompetitiva inhibitorer har en liknande form som substratets | Icke-kompetitiva hämmare har en form som skiljer sig från formen på substratet. |
| Förekomst på enzymet | |
| Substratet och den kompetitiva inhibitorn kan inte hittas på ett enzym samtidigt. | Substratet och den icke-kompetitiva inhibitorn kan hittas på ett enzym samtidigt. |
| Bindningsmetod | |
| Bindningen av konkurrerande inhibitorer till den aktiva sidan är reversibel. | Bindningen av icke-kompetitiva inhibitorer till den aktiva webbplatsen är oåterkallelig. |
| Effekt på formen på den aktiva webbplatsen | |
| Formen på den aktiva webbplatsen ändras inte när en konkurrerande hämmare binder till den aktiva webbplatsen. | Formen på den aktiva platsen ändras när en hämmare binds till enzymet. |
Sammanfattning – konkurrenskraftig vs icke-konkurrenshämning
Nyckelskillnaden mellan kompetitiv hämning och icke-kompetitiv hämning är att vid kompetitiv hämning förhindrar bindning av en hämmare bindningen av målmolekylen med enzymets aktiva ställe, medan en hämmare vid icke-konkurrens hämning minskar aktiviteten av ett enzym.
