Nyckelskillnaden mellan homodimer och heterodimer är att homodimer är ett protein gjord av två identiska proteiner, medan heterodimer är ett protein gjord av två olika proteiner.
Protein är en biomolekyl som består av aminosyrakedjor. En proteindimer är en kvartär proteinstruktur som bildas av föreningen av två proteinmonomerer eller två aminosyrakedjor. I allmänhet binder de med varandra genom icke-kovalenta bindningar. Proteindimerer är antingen homodimerer eller heterodimerer. En homodimer har två identiska proteiner som är icke-kovalent bundna. Heterodimer har två olika proteiner bundna tillsammans. Denna proteindimerinteraktion är viktig vid reglering och katalys.
Vad är en homodimer?
Homodimer är en typ av proteindimer som består av två identiska monomerer. Monomererna binder med icke-kovalenta bindningar. I allmänhet finns det 18 medeltal av H-bindningar i homodimerer. Dessutom är korrelationskoefficienten mellan H-bindningar och gränssnittsrester i homodimer 0,85. Vidare är det maximala antalet H-bindningar per gränssnittsrest av homodimer 0,44. Inte bara det, utan det finns fler intermolekylära H-bindningar i homodimerer också. Emellertid är tätheten av H-bindningar per gränssnittsrest lägre i homodimerer.
Figur 01: Homodimer
När man överväger exempel på homodimerer, är klass 1-RNA:n homodimerer. I denna homodimer är R1-protein ansvarigt för nukleotidreduktion medan R2-protein är ansvarigt för inhysningen av dijerntyrosylarrayen. En annan proteinhomodimer är tyroglobulin som produceras av sköldkörteln. Xantinoxidas och etanercept är också proteinhomodimerer.
Vad är en heterodimer?
Heterodimeren är en typ av proteindimer komplexbunden från två icke-identiska monomerer. Med andra ord är en heterodimer ett protein som består av två olika proteinmonomerer. I allmänhet finns det 12 medeltal av H-bindningar i heterodimerer. Dessutom är korrelationskoefficienten mellan H-bindningar och gränssnittsrester i heterodimer 0,83. Vidare är det maximala antalet H-bindningar per gränssnittsrest av heterodimeren 0,65. Jämfört med homodimerer finns det mindre intermolekylära H-bindningar i heterodimerer. Emellertid är tätheten av H-bindningar per gränssnittsrest högre i heterodimerer.
Figur 02: Heterodimer
Enzym omvänt transkriptas är en heterodimer som består av två olika aminosyrakedjor. Ett annat exempel på en heterodimer är opioidreceptorer. Dessutom är tubulin ett heterodimerprotein.
Vilka är likheterna mellan Homodimer och Heterodimer?
- Homodimer och heterodimer är två typer av proteindimmer.
- Båda har två monomerer.
- De är kvartära proteinstrukturer.
- Dimerer är vanliga vid katalys och reglering.
Vad är skillnaden mellan Homodimer och Heterodimer?
Homodimer är en proteindimer som består av två identiska proteinmonomerer medan heterodimer är en proteindimer som består av två olika proteinmonomerer. Så detta är nyckelskillnaden mellan homodimer och heterodimer. Dessutom finns det 18 medeltal av H-bindningar i homodimerer medan det finns 12 medeltal av H-bindningar i heterodimerer.
En annan skillnad mellan homodimer och heterodimer är dessutom att korrelationskoefficienten mellan H-bindningar och gränssnittsrester är 0,85 i homodimerer medan den är 0,83 i heterodimerer.
Infografiken nedan över skillnaden mellan homodimer och heterodimer visar fler jämförelser mellan båda dimererna.
Sammanfattning – Homodimer vs Heterodimer
Proteindimerer är vanliga vid katalys och reglering. De kan vara antingen homodimerer eller heterodimerer. Homodimerer är sammansatta av två identiska proteinmonomerer. Däremot är heterodimerer sammansatta av två icke-identiska proteinmonomerer. Detta är alltså den viktigaste skillnaden mellan homodimer och heterodimer.
