Nyckelskillnad – Holoenzym vs Apoenzyme
Enzymer är biologiska katalysatorer som ökar hastigheten för kemiska reaktioner i kroppen. De är proteiner som består av aminosyrasekvenser. Enzymer är involverade i de kemiska reaktionerna utan att förbrukas. De är specifika för substrat och kemiska reaktioner. Enzymets funktion stöds av olika icke-proteinh altiga små molekyler. De är kända som kofaktorer. De hjälper enzymer i deras katalytiska verkan. Dessa kofaktorer kan vara metalljoner eller koenzymer; de kan också vara antingen oorganiska eller organiska molekyler. Många enzymer kräver en kofaktor för att bli aktiva och initiera den katalytiska funktionen. Baserat på bindningen med kofaktor har enzymer två former som heter apoenzym och holoenzym. Den viktigaste skillnaden mellan holoenzym och apoenzym är att apoenzym är proteinkomponenten i enzymet som är inaktivt och inte bundet till kofaktorn medan holoenzym är proteinkomponenten i enzymet och bunden kofaktor som skapar den aktiva formen av enzymet.
Vad är Holoenzym?
Enzymer är proteiner som katalyserar biokemiska reaktioner i cellerna. De flesta enzymer kräver en liten icke-proteinmolekyl för att initiera katalytiska funktioner. Dessa molekyler är kända som kofaktorer. Kofaktorer är huvudsakligen oorganiska eller organiska molekyler. Kofaktorer är kategoriserade i två huvudtyper som heter metalljoner och koenzymer. Bindningen av kofaktorn är väsentlig för aktivering av enzymet och initiering av den kemiska reaktionen. När proteinkomponenten i enzymet är bunden till kofaktorn kallas hela molekylen för ett holoenzym. Holoenzym är katalytiskt aktivt. Därför binder det aktivt till substraten och ökar reaktionshastigheten. Koenzymer binder löst till enzymerna medan protesgrupper binder tätt till apoenzymer. Vissa kofaktorer binder till enzymets aktiva plats. Vid bindning förändras enzymets konformation och förbättrar bindningen av substrat till enzymets aktiva plats.
DNA-polymeras och RNA-polymeras är två holoenzymer. DNA-polymeras kräver magnesiumjoner för att bli aktiva och initiera DNA-polymerisation. RNA-polymeras behöver sigmafaktor för sin katalytiska funktion.
Vad är apoenzym?
Apoenzym är enzymet före bindning med kofaktorn. Med andra ord är apoenzym proteindelen av enzymet som saknar kofaktorn. Apoenzym är katalytiskt inaktivt och ofullständigt. Det bildar ett aktivt enzymsystem vid kombination med ett koenzym och bestämmer specificiteten hos detta system för ett substrat. Det finns många kofaktorer som binder med apoenzymer för att göra holoenzymer. Vanliga koenzymer är NAD+, FAD, Koenzym A, B-vitaminer och vitamin C. Vanliga metalljoner som binder med apoenzymer är järn, koppar, kalcium, zink, magnesium etc. Kofaktorer binder tätt eller löst med apoenzymet för att omvandla apoenzym till holoenzym. När kofaktorn väl har tagits bort från holoenzymet omvandlas den igen till apoenzym, som är inaktivt och ofullständigt.
Närvaron av kofaktorn vid det aktiva stället för apoenzymet är väsentligt eftersom de tillhandahåller grupper eller platser som proteindelen av enzymet inte har för att katalysera reaktionen.
Figur 01: Apoenzyme and Holoenzyme
Vad är skillnaden mellan Holoenzyme och Apoenzyme?
Holoenzyme vs Apoenzyme |
|
| Holoenzym är ett aktivt enzym som består av ett apoenzym bundet till dess kofaktor. | Apoenzym är proteinkomponenten som saknar sin kofaktor. |
| Cofactor | |
| Holoenzym är bundet till sin kofaktor. | Apoenzym är enzymkomponenten utan kofaktorn. |
| Aktivitet | |
| Holoenzym är katalytiskt aktivt. | Apoenzym är katalytiskt inaktivt. |
| Fullständighet | |
| Holoenzym är komplett och kan initiera reaktionen. | Apoenzym är ofullständigt och kan inte initiera reaktionen. |
| Exempel | |
| DNA-polymeras, RNA-polymeras är exempel på holoenzym. | Aspartattranskarbamoylas är ett exempel på apoenzym. |
Sammanfattning – Holoenzyme vs Apoenzyme
Enzymer är biologiska katalysatorer för cellerna. De sänker energin som behövs för reaktionen. Enzymer ökar reaktionshastigheten genom att aktivt inducera att substratet omvandlas till produkter. De katalyserar specifikt reaktionerna utan att ingå i reaktionerna. Enzymer är sammansatta av proteinmolekyler. Proteindelen av enzymet är känt som apoenzym. Apoenzym behöver bindas med icke-proteinh altiga små molekyler som kallas kofaktorer för att bli aktiva. När apoenzym binder till kofaktor är komplexet känt som holoenzym. Holoenzym är katalytiskt aktivt för att initiera den kemiska reaktionen. Substratet binder med holoenzymet, inte med apoenzymet. Det här är skillnaden mellan holoenzym och apoenzym.
Ladda ner PDF-version av Holoenzyme vs Apoenzyme
Du kan ladda ner PDF-versionen av den här artikeln och använda den för offlineändamål enligt citat. Ladda ner PDF-versionen här Skillnaden mellan holoenzym och apoenzym.
