Nyckelskillnaden mellan positiv och negativ allosterism är att positiv allosterism i proteiner visar en hög affinitet för ligander, medan negativ allosterism i proteiner visar en låg affinitet för ligander.
Allosterism eller allosteriskt beteende är fenomenet där aktiviteten hos ett protein kan förändras beroende på bindningen av vissa molekyler på ett annat ställe än proteinets aktiva ställe (särskilt i enzymer). En positiv allosterism indikerar att bindningen av en effektormolekyl till ett enzym gör att enzymet ändrar sin konfiguration till en aktiv form. Däremot indikerar en negativ allosteirsm att en effektormolekylbindning får enzymet att ändra sin konfiguration från en aktiv form till en inaktiv form.
Vad är positiv allosterism?
Positiv allosterism är förändringen i konfigurationen av ett protein (mest ett enzym) från en inaktiv form till en aktiv form vid bindning av en effektormolekyl. Effektormolekylen binder till ett annat ställe än det aktiva stället för enzymet; det kallas den allosteriska platsen. Denna process kallas även allosterisk aktivering.
Ett vanligt exempel på sådan effektormolekylbindning är bindningen av syremolekylen med hemoglobinmolekylen, vilket aktiverar hemoglobinmolekylen för att effektivt transportera syre till cellerna. Där binder syremolekylen till järnet i en hemmolekyl i hemoglobinmolekylen. Den aktiva formen är känd som oxi-hemoglobin, medan den inaktiva formen är känd som deoxi-hemoglobin.
Vad är negativ allosterism?
Negativ allosterism är förändringen i konfigurationen av ett enzym från en aktiv form till en inaktiv form vid bindning av en effektormolekyl. Effektormolekylen binder till ett annat ställe än det aktiva stället för enzymet; det kallas den allosteriska platsen. Denna process är också känd som allosterisk hämning.
Figur 01: Positiv och negativ allosterism
Under negativ allosterism minskar bindningen av en ligand affiniteten hos enzymet för substrat vid de andra aktiva platserna som är tillgängliga för substratbindning. Ett exempel är bindningen av 2,3-BPG till ett allosteriskt ställe på hemoglobin, vilket orsakar en minskning av affiniteten för syre hos alla underenheter.
Vad är skillnaden mellan positiv och negativ allosterism?
I en positiv allosterism får bindningen av en effektormolekyl till ett enzym att enzymet ändrar sin konfiguration till en aktiv form, medan i negativ allosterism får bindning av en effektormolekyl att enzymet ändrar sin konfiguration från aktiv. form till den inaktiva formen. Den viktigaste skillnaden mellan positiv och negativ allosterism är att positiv allosterism i proteiner visar en hög affinitet för ligander, medan negativ allosterism i proteiner visar en låg affinitet för ligander. Dessutom involverar positiv allosterism aktivering, medan negativ allosterism involverar hämning. Bindning av syre med hemoglobin är ett exempel på positiv allosterism medan bindning av 2,3-BPG med hemoglobin är ett exempel på negativ allosterism.
Följande infografik visar skillnaden mellan positiv och negativ allosterism i tabellform för jämförelse sida vid sida.
Sammanfattning – positiv vs negativ allosterism
Vid allosterism eller allosteriskt beteende kan aktiviteten hos ett protein förändras beroende på bindningen av vissa molekyler på ett annat ställe än det aktiva stället för proteinet (särskilt i enzymer). Den viktigaste skillnaden mellan positiv och negativ allosterism är att positiv allosterism i proteiner visar en hög affinitet för ligander, medan negativ allosterism i proteiner visar en låg affinitet för ligander.
