Den viktigaste skillnaden mellan avidin och streptavidin är att avidin har en hög affinitet och specificitet för biotin men jämförelsevis mindre affinitet än streptavidin eftersom streptavidin-biotin är ett av de starkaste komplexen som har en icke-kovalent bindning.
Avidin är en typ av protein som bildas i äggledarna hos fåglar, reptiler och amfibier. Streptavidin är en typ av protein som framställs från reningen av bakterien Streptomyces avidinii.
Vad är Avidin?
Avidin är en typ av protein som bildas i äggledarna hos fåglar, reptiler och amfibier. Detta protein är ett tetrameriskt biotinbindande protein som avsätts i äggvitan. Det finns dimera medlemmar av avidin förutom tetramera former. Vi kan hitta dessa dimera former i vissa bakterier. När man överväger kycklingäggvita har den cirka 0,05 % avidin i förhållande till den totala proteinh alten.
Figur 01: Avidinmolekyls kemiska struktur och utseende
Det finns fyra identiska underenheter i det tetramera proteinet. Därför kan vi kalla det en homotetramer. Varje tetramer kan binda med biotin (även kallat vitamin B7). Affiniteten och specificiteten för denna bindning är mycket hög. Avidin-biotinkomplex är en av de starkaste kända icke-kovalenta bindningarna.
Vi kan hitta funktionellt avidin i råa ägg. När den tillagas förstörs biotinaffiniteten för avidin. Avidinäggets naturliga funktion är dock ännu inte känd exakt. Forskare har postulerat att detta protein bildas i äggets äggledare som en bakterietillväxthämmare. Det kan binda till biotin (biotin är användbart för bakterietillväxt).
Det finns dessutom en icke-glykosylerad form av avidin tillgänglig som en kommersiell produkt. Det är fortfarande okänt om denna icke-glykosylerade form förekommer naturligt eller inte. Det finns några viktiga tillämpningar av detta protein, inklusive forskningsapplikationer, biokemiska analyser, reningsmedia, etc.
Vad är Streptavidin?
Streptavidin är en typ av protein som framställs från reningen av bakterien Streptomyces avidinii. Det är en tetramer. Det finns homo-tetramerer av streptavidin som har en utomordentligt hög affinitet för biotin. Det är känt att bindningen av biotin till streptavidin är en av de starkaste icke-kovalenta interaktionerna i naturen. Detta protein är användbart inom molekylärbiologi och bio-nanoteknologi på grund av streptavidin-biotinkomplexets motståndskraft mot organiska lösningsmedel, denatureringsmedel, proteolytiska enzymer, extrema temperaturer, pH-värden och rengöringsmedel.
Figur 02: Streptavidinmolekylens struktur och utseende
Det finns viktiga tillämpningar av streptavidin som rening eller detektion av olika biomolekyler, rening och detektion av genetiskt modifierade peptider, i Western blotting, utveckling av nanobioteknik, etc.
Vad är skillnaden mellan Avidin och Streptavidin?
Avidin är en typ av protein som bildas i äggledarna hos fåglar, reptiler och amfibier. Streptavidin är en typ av protein som framställs från reningen av bakterien Streptomyces avidinii. Den viktigaste skillnaden mellan avidin och streptavidin är att avidin har en hög affinitet och specificitet för biotin men jämförelsevis mindre affinitet än streptavidin eftersom streptavidin-biotin är ett av de starkaste komplexen med en icke-kovalent bindning.
Infografiken nedan visar skillnaderna mellan avidin och streptavidin i tabellform för jämförelse sida vid sida.
Sammanfattning – Avidin vs Streptavidin
Avidin och streptavidin är viktiga proteiner. Den viktigaste skillnaden mellan avidin och streptavidin är att avidin har en hög affinitet och specificitet för biotin men jämförelsevis mindre affinitet än streptavidin eftersom streptavidin-biotin är ett av de starkaste komplexen som har en icke-kovalent bindning.
