Den viktigaste skillnaden mellan Km och Vmax är att Km mäter hur lätt ett enzym kan mättas av substratet, medan Vmax är den maximala hastighet med vilken ett enzym katalyseras när enzymet mättas av substratet.
Km kan beskrivas som samverkan av substratet vid vilken hälften av den maximala hastigheten uppnås. Vmax, å andra sidan, kan beskrivas som reaktionshastigheten i det tillstånd där enzymet är helt mättat av substratet.
Vad är Km?
Km kan beskrivas som samverkan av ett substrat vid vilket hälften av den maximala hastigheten uppnås. Med andra ord är det koncentrationen av substrat som tillåter enzymet att uppnå halva Vmax. Därför visar ett enzym med hög Km låg affinitet för sitt substrat. Det kräver också en större koncentration av substratet för att uppnå Vmax.
Begreppet Km i enzymaktivitet diskuteras under Michaelis-Menten kinetik. Det är en vanlig modell för enzymkinetik. Denna modell har fått sitt namn efter den tyske biokemisten Leonor Michaelis och den kanadensiska läkaren Maud Menten. Denna modell uttrycks som en ekvation.
v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])
I ekvationen ovan är Vmax den maximala hastighet som uppnås av systemet som uppträder vid den mättade substratkoncentrationen för en given enzymkoncentration. Km är Michaelis konstant. Om den är numeriskt lika med substratkoncentrationen är reaktionshastigheten hälften av värdet på Vmax.
Dessutom antas biokemiska reaktioner med ett enda substrat ofta visa Michaelis-Menten-kinetik utan att behöva oroa sig för några underliggande antaganden för denna modell.
Vad är Vmax?
Vmax kan beskrivas som reaktionshastigheten i det tillstånd där enzymet är helt mättat av substratet. Detta tillstånd indikerar att alla bindningsställena ständigt återupptas. Med andra ord är Vmax den maximala reaktionshastigheten eller hastigheten för en reaktion som katalyseras enzymatiskt vid mättnad av enzymet med dess substrat.
Det är viktigt att bestämma Km och Vmax för en viss enzymatisk aktivitet eftersom att känna till dessa värden gör att vi kan förutsäga substratets metaboliska öde och den relativa mängden substrat som kommer att gå genom varje väg under olika förhållanden. Ett lägre värde på Vmax indikerar att enzymet fungerar under suboptimala förhållanden.
Vad är skillnaden mellan Km och Vmax?
Termen Km och Vmax är viktiga i enzymatisk kinetik. Den viktigaste skillnaden mellan Km och Vmax är att Km mäter hur lätt enzymet kan mättas av substratet, medan Vmax är den maximala hastighet med vilken ett enzym katalyseras när enzymet är mättat av substratet.
Följande tabell sammanfattar skillnaden mellan Km och Vmax.
Sammanfattning – Km vs Vmax
Km är samverkan av substratet vid vilken hälften av den maximala hastigheten uppnås. Vmax är reaktionshastigheten i det tillstånd där enzymet är helt mättat av substratet. Den viktigaste skillnaden mellan Km och Vmax är att Km mäter hur lätt enzymet kan mättas av substratet, medan Vmax är den maximala hastigheten med vilken ett enzym katalyseras när enzymet är mättat av substratet.
