Nyckelskillnad – Trypsin vs Chymotrypsin
Proteinnedbrytning är en mycket viktig process i den övergripande matsmältningsproceduren hos levande organismer. Komplexa proteiner smälts till sina monomerer av aminosyror och absorberas via tunntarmen. Proteiner är viktiga eftersom de fyller en viktig funktionell och en strukturell roll i en organism. Proteinnedbrytning sker via proteinnedbrytande enzymer som inkluderar trypsin, kymotrypsin, peptidaser och proteaser. Trypsin är ett proteinnedbrytande enzym som klyver peptidbindningen vid de grundläggande aminosyrorna som inkluderar lysin och arginin. Kymotrypsin är också ett proteinnedbrytande enzym som klyver peptidbindningen vid aromatiska aminosyror som fenylalanin, tryptofan och tyrosin. Den viktigaste skillnaden mellan trypsin och kymotrypsin är positionen för aminosyran där den klyver i proteinet. Trypsin klyver vid basiska aminosyrapositioner medan kymotrypsin klyver vid aromatiska aminosyrapositioner.
Vad är trypsin?
Trypsin är ett protein på 23,3 kDa som tillhör familjen serinproteaser och dess huvudsakliga substrat är basiska aminosyror. Dessa grundläggande aminosyror inkluderar arginin och lysin. Trypsin upptäcktes 1876 av Kuhne. Trypsin är ett klotformigt protein och finns i sin inaktiva form som är trypsinogen – zymogen. Verkningsmekanismen för trypsin är baserad på serinproteasaktiviteten.
Trypsin klyver vid den C-terminala änden av de basiska aminosyrorna. Detta är en hydrolysreaktion och sker vid pH – 8,0 i tunntarmen. Aktiveringen av trypsinogen sker genom att den terminala hexapeptiden avlägsnas, och den producerar den aktiva formen; trypsin. Aktivt trypsin är av två huvudtyper; α – trypsin och β-trypsin. De skiljer sig åt i deras termiska stabilitet och deras struktur. Det aktiva stället för trypsin innehåller histidin (H63), asparaginsyra (D107) och serin (S200).
Figur 01: Trypsin
Den enzymatiska verkan av trypsin hämmas av DFP, aprotinin, Ag+, bensamidin och EDTA. Tillämpningarna av trypsin inkluderar dissociering av vävnad, trypsinisering i djurcellskultur, tryptisk kartläggning, in vitro proteinstudier, fingeravtryck och i vävnadsodlingstillämpningar.
Vad är kymotrypsin?
Kymotrypsin har en molekylvikt på 25,6 kDa och tillhör serinproteasfamiljen, och det är ett endopeptidas. Kymotrypsin finns i sin inaktiva form som är kymotrypsinogen. Kymotrypsin upptäcktes på 1900-talet. Kymotrypsin hydrolyserar peptidbindningarna vid de aromatiska aminosyrorna. Dessa aromatiska substrat inkluderar tyrosin, fenylalanin och tryptofan. Substraten för detta enzym finns huvudsakligen i L-isomererna och verkar lätt på amider och estrar av aminosyror. Det optimala pH i vilket kymotrypsin verkar är 7,8 – 8,0. Det finns två huvudformer av kymotrypsin såsom chymotrypsin A och chymotrypsin B och de skiljer sig något åt i deras strukturella och proteolytiska egenskaper. Det aktiva stället för kymotrypsin innehåller en katalytisk triad och består av histidin (H57), asparaginsyra (D102) och serin (S195).
Figur 02: Chymotrypsin
Kymotrypsins aktivatorer är Cetyltrimetylammoniumbromid, Dodecyltrimetylammoniumbromid, Hexadecyltrimetylammoniumbromid och Tetrabutylammoniumbromid. Hämmarna av kymotrypsin är peptidylaldehyder, boronsyror och kumarinderivat. Kymotrypsin används kommersiellt i peptidsyntes, peptidkartläggning och peptidfingeravtryck.
Vilka är likheterna mellan trypsin och kymotrypsin?
- Båda enzymerna är serinproteaser.
- Båda enzymerna klyver peptidbindningar.
- Båda enzymerna verkar i tunntarmen.
- Båda enzymerna existerar i sin inaktiva form som zymogener.
- Båda enzymerna är sammansatta av en katalytisk triad som innehåller histidin, asparaginsyra och serin på dess aktiva plats.
- Båda enzymerna upptäcktes från början och extraherades från nötkreatur.
- Produktion av båda enzymerna sker för närvarande genom rekombinanta DNA-tekniker.
- Båda enzymerna verkar på ett optim alt basiskt pH.
- Båda enzymerna används in vitro i olika industrier.
Vad är skillnaden mellan trypsin och kymotrypsin?
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Trypsin är ett proteinnedbrytande enzym som kommer att klyva peptidbindningen vid de grundläggande aminosyrorna som lysin och arginin. | Kymotrypsin som också är ett proteinnedbrytande enzym klyver peptidbindningen vid aromatiska aminosyror som fenylalanin, tryptofan och tyrosin. |
| Molekylvikt | |
| Trypsinets molekylvikt är 23,3 k Da. | Molekylvikten för kymotrypsin är 25,6 k Da. |
| Substrates | |
| Komplexa proteiner smälts till sina monomerer av aminosyror och absorberas via tunntarmen. | Aromatiska aminosyror som tyrosin, tryptofan och fenylalanin verkar på kymotrypsin. |
| Zymogen Form of the Enzyme | |
| Trypsinogen är den inaktiva formen av trypsin. | Chymotrypsinogen är den inaktiva formen av chymotrypsin. |
| Aktivatorer | |
| Lantanider är aktivatorer av trypsin. | Cetyltrimetylammoniumbromid, Dodecyltrimetylammoniumbromid, Hexadecyltrimetylammoniumbromid och Tetrabutylammoniumbromid är aktivatorer av kymotrypsin. |
|
Inhibitors |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine och EDTA är hämmare av trypsin. | Peptidylaldehyder, borsyror och kumarinderivat är hämmare av kymotrypsin. |
Sammanfattning – Trypsin vs Chymotrypsin
Peptidaser eller proteolytiska enzymer klyver proteiner via hydrolys av peptidbindningen. Trypsin klyver peptidbindningen vid basiska aminosyror medan kymotrypsin klyver peptidbindningen vid aromatiska aminosyrarester. Båda enzymerna är serinpeptidaser och verkar i tunntarmen i en basisk pH-miljö. För närvarande är mycket forskning involverad i att producera trypsin och kymotrypsin med hjälp av rekombinant DNA-teknik genom att använda olika bakterie- och svamparter eftersom dessa enzymer har ett högt industriellt värde. Detta är skillnaden mellan trypsin och kymotrypsin.
Ladda ned PDF-versionen av Trypsin vs Chymotrypsin
Du kan ladda ner PDF-versionen av den här artikeln och använda den för offlineändamål enligt citat. Ladda ner PDF-versionen här Skillnaden mellan trypsin och chymotrypsin
